除草剂能不能加氨基酸锌

这一篇知识文章会给全国农资人解释一下“除草剂能不能加氨基酸锌”的内容进行阐述，但愿对大家有一些帮助，下面一起来看看吧！

1、除草剂和叶面肥能混用吗？

1、叶面肥

叶面肥作为一种全水溶性的叶面喷施肥配方成分主要有氮、磷、钾、铁、锰、锌、铜、钙、镁、硼、钼等，另外还有些活性成分如氨基酸、腐殖酸、生物菌等。通过植物叶面气孔的光合呼吸作用将营养物质输送至作物果实部位，实现追肥增产的效果。

2、除草剂

除草剂是一种农药制剂，配方种类常见的有：百草枯，草甘膦，乙草胺，这几种成分每种都有细微差别，但是其主要成分都是氯酸钠、硼砂、砒酸盐、三氯醋酸，但是这几种成分对于任何种类的植物都有枯死的作用。根据单子双子叶植物对相同浓度生长素的反应不同，即一定浓度时，可能促进单子叶植物生长，但是会抑制双子叶植物生长，从而杀死双子叶植物。说简单点就是通过药剂阻断植物的正常生长。

3、除草剂与叶面肥不能混用：

①分开喷施，对于小麦作物来讲应先进行除草，等到杂草死亡且除草剂药效散尽后再喷施小麦叶面肥，达到补充养分的目的。

②除草剂应单独使用，也尽量不要随意与其它除草剂、农药、叶面肥混配，以免发生药害反应。

2、花生种伴了戊氧乙草胺，种子还能发芽吗？

很难发芽原因是戊氧乙草胺是一种高效的杀草剂，会对周围的植物造成负面影响，包括花生种子。即使花生种子还能在戊氧乙草胺的环境中存活，也可能因为环境对其造成的压力而无**常发芽。如果使用了含有戊氧乙草胺的肥料，对植物研究者的研究是很不利的，会对实验的结果产生负面影响，同时也可能影响到植物种群的健康生长。在进行植物研究时，要选择正确的肥料，才能得出更加准确有效的。

3、敌草胺除草剂除草几天死草？

敌草胺除草剂通常需要3-7天才能将草除掉。敌草胺是一种磷酸盐型除草剂，可以通过草叶或草根吸收，对草进行灭杀，需要一定的时间来完成这一过程。具体的除草时间取决于许多因素，如草体的生长情况、草体的大小、天气、土壤温度等。在使用除草剂时，请严格遵守产品说明，以保证效果和安全。为了避免对环境和健康造成影响，请使用环保型、低毒性的除草剂，同时按照使用说明正确使用。

4、水稻播种4天后用丁草胺封闭出现了药害怎么补救？

简答：水稻播种4天后用丁草胺封闭出现药害，需要立即停止使用该药剂，并采取一系列措施进行补救。

深入分析：需要了解丁草胺的特点和作用。丁草胺是一种除草剂，主要用于控制一些难以除去的杂草，如稗草、早熟禾、狗尾草等。丁草胺对水稻等作物也有一定的毒性，如果使用不当，就会导致药害。

需要对药害的表现进行分析。水稻播种4天后出现的药害表现为叶片变黄、卷曲、生长缓慢等现象。这是因为丁草胺会抑制水稻的生长，导致水稻无**常吸收养分，从而出现这些症状。

针对这种情况，需要采取以下措施进行补救：

1.立即停止使用丁草胺。如果继续使用该药剂，会加重药害的程度，导致更严重的后果。

2.及时清除草害。草害会竞争水稻的养分和生长空间，加重药害的程度。需要及时清除草害，保持水稻生长环境的清洁。

3.增施有机肥。有机肥可以增加土壤的肥力，提高水稻的养分吸收能力，促进水稻的生长和恢复。

4.喷洒生长调节剂。生长调节剂可以促进水稻的生长和恢复，缓解药害的影响。需要注意使用剂量和方法，避免再次造成药害。

5.加强管理。加强对水稻的管理，保持生长环境的适宜，避免再次出现药害。

优质建议：药害是一种常见的问题，但是对于农民来说，如何避免和处理药害是一项重要的技能。建议农民在使用农药时，要注意以下几点：

1.选择适宜的药剂。不同的作物和病虫害需要使用不同的药剂，要根据实际情况选择适宜的药剂，避免使用不当导致药害。

2.严格按照说明书使用。农药的使用方法和剂量都有详细的说明，要严格按照说明书使用，避免使用不当导致药害。

3.注意药剂的存储和保管。药剂需要存放在干燥、通风、阴凉的地方，避免阳光直射和潮湿，同时要注意保管，避免儿童误食。

4.加强观察和管理。使用药剂后，要及时观察作物的生长情况，发现异常情况要及时处理，避免药害的发生和加重。

希望农民朋友们能够加强对农药的使用和管理，保护好自己的农作物，为农业生产做出更大的贡献。

5、拜耳安必神在果树上使用？

拜耳安必神是一种除草剂，常常用于果树上，可以去除杂草和其他不需要的植物，为果树提供更好的生长环境。根据拜耳安必神的官方说明书，使用方法如下：

1.将拜耳安必神稀释在水中。通常情况下，需要将1升拜耳安必神溶解在200升水中，也就是1:200的比例。

2.使用喷雾器将溶液喷洒到果树上。注意不要让溶液直接接触到树干和树皮，以免对果树造成损害。

3.如果要在果树周围使用拜耳安必神，需要保持一定的距离，以避免药剂流入果树的根系。

4.在使用拜耳安必神时需要注意安全，戴好防护手套、口罩和护目镜，不要让药剂接触到皮肤和眼睛。

请注意，在使用任何农药或化学药品前，应仔细阅读产品说明书，并遵守安全操作规程。如有不确定的地方，最好咨询专业人士或农业机构的工作人员。

拓展好文：氨基酸

　　（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。天然氨基酸均为α-氨基酸。

　　α-氨基酸的结构通式：

　　（R是可变基团）

　　构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。

　　天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

　　（essential amino acid）： 指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白**，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

　　①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；

　　②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；

　　③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

　　④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

　　⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

　　⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；

　　⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；

　　⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。

　　9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治**、病毒性黄疸等病的有效药物。

　　10.组氨酸histidine

　　人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要， 这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。

　　前8种人体必需氨基酸的记忆口诀

　　①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"

　　谐音: 借(缬氨酸), 一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).

　　②"笨蛋来宿舍，晾一晾鞋"

　　笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸），晾（亮氨酸）一凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸）

　　③＂携带一两本甲硫色书来＂

　　携（缬氨酸）带一（异亮氨酸）两（亮氨酸）本（苯丙氨酸）甲硫（甲硫氨酸）色（色氨酸）书(苏氨酸)来(赖氨酸)

　　④“一家写两三本书来”

　　一（异亮氨酸）家（甲硫氨酸）携（缬氨酸）两（亮氨酸）三（色氨酸）本（苯丙氨酸）书（苏氨酸）来（赖氨酸）

　　⑤“（路人）甲挟来一本两色书”

　　甲（甲硫氨酸）挟（缬氨酸）来（赖氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）两（亮氨酸）色（色氨酸）书（苏氨酸）

　　20种氨基酸记忆口诀

　　六伴穷光蛋，

　　酸谷天出门，

　　死猪肝色脸，

　　只携一两钱。

　　一本落色书，

　　拣来精读之。

　　芳香老本色，

　　不抢甘肃来。

　　六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸

　　酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸

　　死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位的氨基酸

　　只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸

　　一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮

　　拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸

　　芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸

　　不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸

　　其理化特性大致有：

　　1）都是无色结晶。熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和**。

　　2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

　　3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

　　（nonessentialamino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

　　氨基酸单字母简写和性质列表：

　　缩写 全名 中文译名 支链 分子量 等电点 解离常数（羧基） 解离常数（胺基） pKr(R) R基

　　G Gly Glycine 甘氨酸 亲水性 75.07 6.06 2.35 9.78 -H

　　A Ala Alanine 丙氨酸 疏水性 89.09 6.11 2.35 9.87 -CH3

　　V Val Valine 缬氨酸 疏水性 117.15 6.00 2.39 9.74 -CH-(CH3)2

　　L Leu Leucine 亮氨酸 疏水性 131.17 6.01 2.33 9.74 -CH2-CH(CH3)2

　　I Ile Isoleucine 异亮氨酸 疏水性 131.17 6.05 2.32 9.76 -CH(CH3)-CH2-CH3

　　F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸 疏水性 165.19 5.49 2.20 9.31 -CH2-C6H5

　　W Trp Tryptophan 色氨酸 疏水性 204.23 5.89 2.46 9.41 -C8NH6

　　Y Tyr Tyrosine 酪氨酸 疏水性 181.19 5.64 2.20 9.21 10.46 -CH2-C6H4-OH

　　D Asp Aspartic acid 酸性 133.10 2.85 1.99 9.90 3.90 -CH2-COOH

　　N Asn Asparagine 亲水性 132.12 5.41 2.14 8.72 -CH2-CONH2

　　E Glu Glutamic acid 谷氨酸 酸性 147.13 3.15 2.10 9.47 4.07 -(CH2)2-COOH

　　K Lys Lysine 赖氨酸 碱性 146.19 9. 60 2.16 9.06 10.54 -(CH2)4-NH2

　　Q Gln Glutamine 谷氨酰胺 亲水性 146.15 5.65 2.17 9.13 -(CH2)2-CONH2

　　M Met Methionine 甲硫氨酸 疏水性 149.21 5.74 2.13 9.28 -(CH2)-S-CH3

　　S Ser Serine 丝氨酸 亲水性 105.09 5.68 2.19 9.21 -CH2-OH

　　T Thr Threonine 苏氨酸 亲水性 119.12 5.60 2.09 9.10 -CH(CH3)-OH

　　C Cys Cysteine 半胱氨酸 亲水性 121.16 5.05 1.92 10.70 8.37 -CH2-SH

　　P Pro Proline 脯氨酸 疏水性 115.13 6.30 1.95 10.64 -C3H6

　　H His Histidine 组氨酸 碱性 155.16 7.60 1.80 9.33 6.04

　　R Arg Arginine 精氨酸 碱性 174.20 10.76 1.82 8.99 12.48

　　1、茚三酮反应 （ninhydrin reaction）

　　试剂 颜色 备注

　　茚三酮（弱酸环境加热） 紫色（脯氨酸、羟脯氨酸为**） （检验α-氨基）

　　2、坂口反应 （Sakaguchi reaction）

　　α-萘酚+碱性次溴酸钠 红色 （检验胍基 精氨酸有此反应）

　　3、（又称米伦氏反应）

　　HgNO3+HNO3+热 红色 （检验酚基 酪氨酸有此反应，未加热则为白色）

　　4、Folin-Ciocalteau反应（酚试剂反应）

　　磷钨酸-磷钳酸 蓝色 （检验酚基 酪氨酸有此反应）

　　5、黄蛋白反应

　　浓硝酸煮沸 ** （检验苯环 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸有此反应）

　　6、Hopkin-Cole反应（乙醛酸反应）

　　加入乙醛酸混合后徐徐加入浓硫酸 乙醛与浓硫酸接触面处产生紫红色环 （检验吲哚基 色氨酸有此反应）

　　7、Ehrlich反应

　　P-二甲氨基苯甲醛+浓盐酸 蓝色 （检验吲哚基 色氨酸有此反应）

　　8、试验

　　Na2(NO)Fe(CN)2*2H2O+稀氨水 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）

　　9、Sulliwan反应

　　1，2、4+Na2SO3 红色 （检验巯基 半胱氨酸有此反应）

　　10、Folin反应

　　1，2萘醌、4磺酸钠在碱性溶液 深红色 （检验α-氨基酸）

　　肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的。

　　肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

　　多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

　　多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

　　近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

　　多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

　　氨基酸制备专利集

　　1、氨基酸纳米硒及其制备方法

　　2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法

　　3、复合氨基酸胶囊及其制备方法

　　4、利用离交树脂由D-N-氨基酸水解制备D-氨基酸的方法

　　5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法

　　6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法

　　7、3-羟基－3-（HMB）氨基酸盐制备方法

　　8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用

　　9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法

　　10、氨基酸叶面肥的制备方法

　　11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法

　　12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

　　13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法

　　14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途

　　15、L-氨基酸酰－（8-喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法

　　16、稳定的氨基酸和它们的制备方法

　　17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物

　　18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备羧酸的方法

　　19、氨基酸锌的制备方法及其应用

　　20、氮－氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法

　　目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。 吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。

　　氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分。

　　一、构**体的基本物质，是生命的物质基础

　　1．构**体的最基本物质之一

　　构**体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。

　　作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构**体内最基本物质之一。

　　构**体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。这些氨基酸存在于自然界中，在内都能合成，而人体不能全部合成。其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。其他则是“非必需氨基酸”。组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。

　　2．生命代谢的物质基础

　　生命的产生、存在和消亡，无一不与蛋白质有关，正如恩格斯所说：“蛋白质是生命的物质基础，生命是蛋白质存在的一种形式。”如果人体内缺少蛋白质，轻者体质下降，发育迟缓，抵抗力减弱，贫血乏力，重者形成水肿，甚至危及生命。一旦失去了蛋白质，生命也就不复存在，故有人称蛋白质为“生命的载体”。可以说，它是生命的第一要素。

　　蛋白质的基本单位是氨基酸。如果人体缺乏任何一种必需氨基酸，就可导致生理功能异常，影响机体代谢的正常进行，最后导致**。同样，如果人体内缺乏某些非必需氨基酸，会产生机体代谢障碍。精氨酸和瓜氨酸对形成**素十分重要；胱氨酸摄入不足就会引起胰岛素减少，血糖升高。又如创伤后胱氨酸和精氨酸的需要量大增，如缺乏，即使热能充足仍不能顺利合成蛋白质。 氨基酸在人体内通过代谢可以发挥下列一些作用：①合成组织蛋白质；②变成酸、激素、抗体、肌酸等含氨物质；③转变为碳水化合物和脂肪；④氧化成二氧化碳和水及**素，产生能量。 氨基酸在人体中的存在，不仅提供了合成蛋白质的重要原料，而且对于促进生长，进行正常代谢、维持生命提供了物质基础。如果人体缺乏或减少其中某一种，人体的正常生命代谢就会受到障碍，甚至导致各种**的发生或生命活动终止。由此可见，氨基酸在人体生命活动中显得多么需要。

　　二、在食物营养中的地位和作用

　　人类为了生存必需摄取食物，以维持抗体正常的生理、生化、免疫机能，以及生长发育、新陈代谢等生命活动，食物在体内经过消化、吸收、代谢，生长发育、益智健体、抗衰防病、延年益寿的综合过程称为营养。食物中的有效成分称为营养素。

　　作为构**体的最基本的物质的蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐（即矿物质，含常量元素和微量元素）、维生素、水和食物纤维，也是人体所需要的营养素。它们在机体内具有各自独特的营养功能，但在代谢过程中又密切联系，共同参加、推动和调节生命活动。机体通过食物与外界联系，保持内在环境的相对恒定，并完成内外环境的统一与平衡。

　　氨基酸在这些营养素中起什么作用呢？

　　1．蛋白质在机体内的消化和吸收是通过氨基酸来完成的

　　作为机体内第一营养要素的蛋白质，它在食物营养中的作用是显而易见的，但它在人体内并不能直接被利用，而是通过变成氨基酸小分子后被利用的。即它在人体的胃肠道内并不直接被人体所吸收，而是在胃肠道中经过多种消化酶的作用，将高分子蛋白质分解为低分子的多肽或氨基酸后，在小肠内被吸收，沿着肝门静脉进入肝脏。一部分氨基酸在肝脏内进行分解或合成蛋白质；另一部分氨基酸继续随**分布到各个组织器官，任其选用，合成各种特异性的组织蛋白质。在正常情况下，氨基酸进入**中与其输出速度几乎相等，所以正常人**中氨基酸含量相当恒定。如以计，每百毫升**中含量为4～6毫克，每百毫升血球中含量为6.5～9.6毫克。饱餐蛋白质后，大量氨基酸被吸收，血中氨基酸水平暂时升高，经过6～7小时后，含量又恢复正常。说明体内氨基酸代谢处于动态平衡，以**氨基酸为其平衡枢纽，肝脏是**氨基酸的重要调节器。 食物蛋白质经消化分解为氨基酸后被人体所吸收，抗体利用这些氨基酸再合成自身的蛋白质。人体对蛋白质的需要实际上是对氨基酸的需要。

　　2．起氮平衡作用

　　当每日膳食中蛋白质的质和量适宜时，摄入的氮量由粪、**和皮肤排出的氮量相等，称之为氮的总平衡。实际上是蛋白质和氨基酸之间不断合成与分解之间的平衡。正常人每日食进的蛋白质应保持在一定范围内，突然增减食入量时，机体尚能质的代谢量维持氮平衡。食入过量蛋白质，超出机体调节能力，平衡机制就会被破坏。完全不吃蛋白质，体内组织蛋白依然分解，持续出现负氮平衡，如不及时采取措施纠正，终将导致抗体死亡。

　　3．转变为糖或脂肪

　　氨基酸分解代谢所产生的a－酮酸，随着不同特性，循糖或脂的代谢途径进行代谢。a－酮酸可再合成新的氨基酸，或转变为糖或脂肪，或进入三羧循环氧化分解成CO2和H2O，并放出能量。

　　4. 产生一碳单位

　　某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲快基、甲酚基及亚氨甲基等。

　　一碳单位具有一下两个特点：1.不能在生物体内以游离形式存在；

　　2.必须以四氢叶酸为载体。

　　能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（甲硫氨酸）可通过S-腺苷甲硫氨酸（SAM)提供“活性甲基”（一碳单位），因此蛋氨酸也可生成一碳单位。

　　一碳单位的主要生理功能是作为嘌呤和嘧啶的合成原料，是氨基酸和核苷酸联系的纽带。

　　5．参与构成酶、激素、部分维生素

　　酶的化学本质是蛋白质（氨基酸分子构成），如淀粉酶、胃蛋白酶、胆碱脂酶、碳酸酐酶、转氨酶等。含氮激素的成分是蛋白质或其衍生物，如生长激素、促甲状腺激素、肾上腺素、胰岛素、等。有的维生素是由氨基酸转变或与蛋白质结合存在。酶、激素、维生素在调节生理机能、催化代谢过程中起着十分重要的作用。

　　6．人体必需氨基酸的需要量

　　**必需氨基酸的需要量约为蛋白质需要量的20%～37%。

　　三、在医疗中的应用

　　氨基酸在医药上主要用来制备输液，也用作治疗药物和用于合成多肽药物。目前用作药物的氨基酸有一百几十种，其中包括构成蛋白质的氨基酸有20种和构成非蛋白质的氨基酸有100多种。

　　由多种氨基酸组成的复方制剂在现代静脉以及“要素饮食”疗法中占有非常重要的地位，对维持危重**的营养，抢救患者生命起积极作用，成为现代医疗中不可少的医药品种之一。

　　谷氨酸、精氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、L-多巴等氨基酸单独作用治疗一些**，主要用于治疗肝病**、消化道**、脑病、**病、呼吸道**以及用于提高肌肉活力、儿科营养和解毒等。此外氨基酸衍生物在**治疗上出现了希望。

　　四、与衰老的关系

　　老年人如果体内缺乏蛋白质分解较多而合成减慢。因此一般来说，老年人比青壮年需要蛋白质数量多，而且对蛋氨酸、赖氨酸的需求量也高于青壮年。60岁以上老人每天应摄入70克左右的蛋白质， 而且要求蛋白质所含必需氨基酸种类齐全且配比适当的，这样优质蛋白，延年益寿。

　　五 含有氨基酸的食物

　　氨基酸含量比较丰富的食物有鱼类,像墨鱼、章鱼、鳝鱼、泥鳅、海参、墨鱼、蚕蛹、鸡肉、冻豆腐、紫菜、等。另外,像豆类,豆类食品，花生、杏仁或香蕉含的氨基酸就比较多

　　牛肉、鸡蛋、黄豆、银耳和新鲜果蔬

　　动物内脏、瘦肉、鱼类、乳类、山药、藕等

　　*玉米中严重缺乏赖氨酸

　　蛋白质的功能：1结构和支持作用，无论是细胞膜，细胞核，还是细胞质，蛋白质都作为主要成分参与这些结构的构成。

　　2催化作用：生物体内的各种化学反应，几乎都需要催化剂的催化作用才能进行，而这些催化剂就是酶。目前已发现的酶类，其化学本质上都是蛋白质。

　　3：调节作用：生物体内有些激素如胰岛素，生长素等也是蛋白质。这些激素的相互作用调节着生物体的生长.发育.和新陈代谢的正常进行。

　　4：运输作用：细胞膜上有些蛋白质专门负责某些物质的跨膜运输；**中有许多蛋白质具有运输功能，如红细胞中的血红蛋白可以运输二氧化碳和氧。

　　5：防御作用：高等动物中的抗体能够抵御外来有害物质的侵袭，这些抗体即免疫球蛋白。

　　6：运动功能：肌肉的收缩时蛋白质相互滑动的结果；细胞**和细胞的各种运动都与蛋白质有关

　　氨基酸合成amino acid synthesis

　　组成蛋白质的大部分氨基酸是以埃姆登-迈耶霍夫（Embden－Meyerhof）途径与的中间物为碳链骨架生物合成的。例外的是芳香族氨基酸、组氨酸，前者的生物合成与磷酸戊糖的中间物赤**糖-4-磷酸有关，后者是由ATP与磷酸核糖焦磷酸合成的。微生物和植物能在体内合成所有的氨基酸，动物有一部分氨基酸不能在体内合成（必需氨基酸）。必需氨基酸一般由碳水化合物代谢的中间物，经多步反应（6步以上）而进行生物合成的，非必需氨基酸的合成所需的酶约14种，而必需氨基酸的合成则需要更多的，约有60种酶参与。生物合成的氨基酸除作为蛋白质的合成原料外，还用于生物碱、木质素等的合成。另一方面，氨基酸在生物体内由于氨基转移或氧化等生成酮酸而被分解，或由于脱羧转变成胺后被分解。

　　氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸的结构通式

　　是生物功能大分子蛋白质的基本组成单位。

　　氨基酸的分类

　　必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

　　非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。

　　另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。

　　检测：

　　茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成**）化合物的反应。

　　蛋白质：

　　肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

　　肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

　　是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。

　　多肽有开链肽和环状肽。在人体内主要是开链肽。开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α-氨基和α-羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。

　　多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ-羧基与半胱氨酸的α-氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。

　　近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。

　　多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。

　　蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质**价连接的氨基酸残基的排列顺序。

　　氨基酸是指一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物。是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

　　人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（须从食物中**）。

　　必需氨基酸指人体不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白**，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：

　　（一） 赖氨酸：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退还；

　　（二） 色氨酸：促进胃液及胰液的产生；

　　（三） 苯丙氨酸：参与消除肾及膀胱功能的损耗；

　　（四） 蛋氨酸；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；

　　（五） 苏氨酸：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；

　　（六） 异亮氨酸：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于（1） 甲状腺（2）性腺；

　　（七） 亮氨酸：作用平衡异亮氨酸；

　　（八） 缬氨酸：作用于黄体、乳腺及卵巢。

　　（九） 组氨酸：作用于代谢的调节；

　　（十）精氨酸：促进伤口愈合，**蛋白成分。

　　其理化特性大致有：

　　1）都是无色结晶。熔点约在230。C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和**。

　　2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。

　　3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。 由于以前氨基酸于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。氨基酸及其 衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。

　　◇必需氨基酸（essential amino acids）

　　指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。

　　◇非必需氨基酸（nonessential amino acids）

　　指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成的，不需要由饮食**的氨基酸，例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。

　　分子中同时含有氨基和羧基的有机化合物，是组成蛋白质的基本单位。

　　第二个字母

　　第一个字母UCAG第三个字母U苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸UU苯丙氨酸丝氨酸酪氨酸半胱氨酸CU亮氨酸丝氨酸终止终止AU亮氨酸丝氨酸终止色氨酸GC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸UC亮氨酸脯氨酸组氨酸精氨酸CC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸AC亮氨酸脯氨酸谷氨酰胺精氨酸GA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸UA异亮氨酸苏氨酸天冬酰胺丝氨酸CA异亮氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸AA甲硫氨酸苏氨酸赖氨酸精氨酸GA（起始）

　　G缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸UG缬氨酸丙氨酸天冬氨酸甘氨酸CG缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸AG缬氨酸丙氨酸谷氨酸甘氨酸GG（起始）

　　【主要原料】氨基酸、小肽等

　　【适宜人群】免疫力低下者

　　【用法用量】每日3次，每次粒，严重者加量服用

　　【保 持 期】24个月

　　【贮藏方法】密封、置阴凉干燥处

　　【药物介绍】本品精氨基酸、小肽等为原料，采用现代生物工程技术精制而成，高纯度，高浓缩，效果好